酶被认为是实现高立体选择性的特殊催化剂，但其控制自由基反应性和立体诱导的能力落后于化学催化剂。焦磷酸硫胺素(ThDP)依赖酶是一种充分表征的系统，激发了N-杂环卡宾(NHC)的开发，但尚未证明在不对称自由基转化中可行。由于大自然倾向于避免可能对生物系统有害的自由基，因此缺乏生物相容性和通用的自由基生成机制。
鉴于此，南京大学化学化工学院黄小强特聘研究员、梁勇教授和中国科学技术大学/中国科学院强磁场科学中心田长麟教授合作，通过蛋白质工程并结合有机光氧化催化作用，将依赖ThDP的裂解酶重新用作立体选择性自由基酰基转移酶（RAT）。酶结合ThDP衍生的酮基通过光激发有机染料的单电子氧化选择性地生成，然后以高对映选择性与原手性烷基交叉偶联。通过这种方法，可以从醛和氧化还原活性酯制备出多种手性酮（35个实例，对映体过量率高达97%）。机理研究表明，这种以前难以捉摸的双酶催化/光催化作用通过独特的ThDP辅助因子和可进化的活性位点引导自由基。这项工作不仅扩大了生物催化的范围，还为用酶控制自由基提供了一种独特的策略，补充了现有的化学工具。相关研究成果以题为“A light-driven enzymatic enantioselective radical acylation”发表在最新一期《Nature》期刊上。
值得一提的是，黄小强教授，是1991年出生的，2020年，他就以第一作者的身份在《Nature》上发文，通过光催化和酶催化的结合，报道了一种光酶对映选择性分子间自由基加氢烷基化。
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